¡Bienvenidos otra vez!
Aquí estoy otra semana más, esta vez hablándoos de las proteínas, siguiente molécula orgánica que vamos a aprender.
Las proteínas están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Los monómeros, es decir, las subunidades por la que están formadas las proteínas se llaman aminoácidos, que tienen una serie de características. Los aminoácidos tienen una propiedad muy importante, y es que tienen la capacidad de regulación del pH cuando se encuentran en disolución acuosa, al igual que las sales minerales, como ya recordaréis. Además, al igual que los glúcidos, poseen isomería óptica, aunque en este caso, en lugar de fijarnos en un grupo OH, tendremos que observar el grupo amino (NH3) Los aminoácidos se unen entre ellos mediante enlaces peptídicos, que también tienen una serie de características.
A partir de la unión de aminoácidos se forman péptidos, oligopéptidos, y finalmente las proteínas. La estructura fundamental de las proteínas es su estructura primaria, que es lineal y establece las diferencias entre unas proteínas y otras, que derivaran en sus funciones. La disposición espacial de la estructura primaria para poder ser estable forma la estructura secundaria, que tiene tres formas dependiendo de los aminoácidos, las condiciones de tensión y temperatura y el número de puentes de hidrógeno. Cuando se pliega sobre sí misma, se adopta la estructura terciarias, en la que intervienen numerosos enlaces para conseguir su estabilidad. Dependiendo de la estructura terciaria, se distinguen las proteínas globulares y fibrosas. Ambas son holoproteínas, ya que solo están formadas por péptidos. Las proteínas con estructura terciaria formadas por dos o más protómeros constituyen la estructura cuaternaria de las proteínas.
Como ya he nombrado, se distinguen entre holoproteínas, que son las proteínas globukares y fibrosas y las heteroproteínas, que presentan una porción no protéica llamada grupo prostético, dependiendo del grupo protético se llaman de diferente manera.
Por último, las proteínas tienen una serie de propiedades y funciones..
Las propiedades son la solubilidad (íntimamente relacionada con la diferencia entre proteínas globulares y fibrosas), la desnaturalización, la especificidad y la capacidad de regular el pH. Algunas de las funciones de las proteínas son la de transporte, la enzimática, la estructural, la protectora o la hormonal.
A continuación, como en temas anteriores, os dejo un esquema en el que se puede observar una idea general del tema y además unas preguntas, que aclaran muchas de las cosas que he nombrado.
Ahora toca aprender y disfrutar, ¡Hasta otra!
ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
La estructura primaria es la estructura más simple por lo que solo se encuentran los aminoácidos unidos mediante enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos.
La estructura secundaria presenta diferentes formas:
Alfa-hélice: Para que se mantenga estable se producen enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo carbonilo del cuarto aminoácido que lo sigue.
Lámina beta: Establecen uniones por enlaces de hidrógeno intercatenarios, en este enlace participan todos los enlaces peptídicos, gracias a lo que la molécula tiene una gran estabilidad. Los enlaces de hidrógeno se establecen entre aminoácidos que se encuentran en los repliegues de la formación beta.
Hélice de colágeno: Un ejemplo de esta molécula es el colágeno. En el colágeno se establecen enlaces covalentes y enlaces débiles (como los enlaces de hidrógeno) para unir las tres hélices que forman esta molécula.
Estructura terciaria: Estas moléculas se mantienen estables gracias a los radicales entre aminoácidos que están muy separados entre sí; Los enlaces pueden ser de hidrógeno entre grupos peptídicos, por interacciones iónicas entre grupos con carga opuesta, por interacciones hidrofóbicas, por fuerzas de Van Der Waals o por puentes disulfuro entre aminoácidos como las cisteínas.
Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria es la unión de varias estructuras terciarias. La unión entre estas se produce por enlaces débiles y, en ocasiones por enlaces covalentes tipo disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las α-queratinas presentan, en un principio, la estructura secundaria de una alfa-hélice, es decir, la estructura primaria se gira sobre sí misma formando una hélice. Cuando esta estructura secundaria gira sobre sí misma forma una estructura terciaria, en concreto, forman proteínas fibrosas o filamentosas. Estas proteínas son insolubles en agua y disoluciones salinas, debido a que presentan gran cantidad de cadenas hidrófobas. Las proteínas fibrosas desempeñan función estructural, como en este caso la α-queratina, que es el principal componente de plumas, cabello, piel, etc.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Las proteínas presentan tres características generales, dos de estas son la solubilidad y la especificidad.
El carácter soluble de las proteínas depende del tipo de proteína de la que se esté hablando. Las proteínas globulares son solubles en agua ya que forman una estructura esférica y sus grupos polares se encuentran hacia fuera. Las proteínas fibrosas o filamentosas son generalmente insolubles en agua y en disoluciones salinas, ya que presentan gran cantidad de radicales hidrófobos.
La especificidad de las proteínas puede ser de función o de especie.
De función: Depende de la posición que ocupan los aminoácidos en la estructura primaria de las proteínas, que condiciona a la cuaternaria, que es la responsable de dictar las funciones que realiza cada una. Si varía la posición de algún aminoácido, la proteína puede perder su función. Sin embargo, hay proteínas en las que, cambiando algún aminoácido de lugar, la función que realizan es la misma, por lo que se pueden llegar a confundir y pensar que la proteína es la misma. Normalmente, si la diferencia no está en el centro activo, no es notable y puede llevar a confusión.
De especie: Hay proteínas exclusivas de cada especie. Las proteínas que desempeñan la misma función aunque en diferente especie se denominan proteínas homólogas, estas proteínas suelen tener aminoácidos parecidos, aunque no exactamente iguales, esto hace que, como he explicado en la especificidad de función, se puedan confundir, ya que los aminoácidos pueden no estar en el centro activo de la proteína. Esto puede llegar a causar problemas a la hora de trasplantes, ya que se puede confundir la proteína necesaria en un organismo con su homóloga, lo que produce el rechazo del propio organismo hacia esta.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Las proteínas se encargan de diversos procesos dentro del organismo. Algunas de sus funciones son la función de transporte o la función hormonal.
Función de transporte: Las proteínas se unen a algunas sustancias y las transportan a través de un medio acuoso. Por ejemplo, la hemoglobina y la mioglobina se encargan de transportar oxígeno gracias al grupo -hemo al que se une el O2 gracias al ión Fe. Otro ejemplo son las lipoproteínas, que transportan lípidos por el plasma sanguíneo.
Función hormonal: Las proteínas se encargan de regular el metabolismo o la reproducción. Por ejemplo, la insulina es secretada cuando los niveles de glucosa en sangre son altos, por tanto se encarga de retirarla y transportarla a las células, donde es metabolizada. El glucagón hace la función contraria, es secretado cuando los niveles de glucosa en sangre son bajos. Esta proteína moviliza las reservas de glucosa presentes en forma de glucógeno (la que está en el hígado, no en los músculos) y la transporta al torrente sanguíneo.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización es el proceso por el que una proteína pierde su actividad biológica, ya que se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria debido a que se rompen los enlaces que mantienen estable y con la menor energía libre a la proteína. Los enlaces que se mantienen son los peptídicos, que mantienen la estructura primaria, que adopta una forma filamentosa y suele precipitar. Esto se debe a que la capa de moléculas de agua (antes comentada en la solubilidad de las proteínas) ya no recubre totalmente las moléculas proteicas, que tienden a unirse y dar lugar a grandes condensaciones que se precipitan. Al precipitarse, como ya he dicho, pierden sus funciones.
Todo esto puede ser producido por diversos factores como el pH, la temperatura, la polaridad del disolvente, la urea o la agitación. Además, la desnaturalización puede ser reversible (renaturalización), las proteínas pueden replegarse y volver a tener sus actividad biológica. La renaturalización se puede producir siempre y cuando la desnaturalización no haya afectado a los enlaces peptídicos.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
El carácter anfótero de los aminoácidos es una de sus propiedades. Los aminoácidos en disolución acuosa pueden actuar como ácidos o como bases, lo que les permite regular el pH. Cuando se encuentran en un pH 7, se forman iones híbridos, es decir, el aminoácido tiene el mismo número de cargas positivas y negativas, el pH al que se forman (pH 7) se le denomina punto isoeléctrico. Si el aminoácido se encuentra en un medio ácido, actúa como base y capta protones, por lo que el grupo amino queda cargado positivamente. Si se encuentra en un medio básico, actúa como ácido y cede protones, por lo que el ácido carboxílico queda cargado negativamente.
ACTIVIDADES PAU
1.En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
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Qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Ambas moléculas son aminoácidos, aunque la primera se encuentra en un medio ácido mientras que la segunda está en un medio básico. Estas moléculas se unen para formar proteínas.
¿Cómo se denomina el enlace que se forma en estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace?
Estos monómeros se unen mediante un enlace peptídico, que se forma entre el ácido de uno de los aminoácidos con el grupo amino del siguiente.
Este enlace es covalente y es más corto que la mayoría de los enlaces que se forman entre carbono y nitrógeno, además, tiene cierto carácter doble, lo que le impide girar libremente. Este enlace está formado por cuatro átomos de carbono, que además se unen a dos átomos de carbono más, que se encuentran en el mismo plano.
Estos dos enlaces nombrados, es decir, los de C-C y C-N, son los únicos que pueden girar, y no de forma totalmente libre.
Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función
Las macromoléculas formadas por aminoácidos son las proteínas. Existen proteínas globulares y fibrosas. Un ejemplo de proteína globular son los anticuerpos, que tienen función protectora. Las proteínas fibrosas desempeñan, en su mayoría, funciones estructurales, como por ejemplo el colágeno, que se encuentra en los tejidos conectivos.
2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y la terciaria.
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial adoptada por la primaria para ser estable. Esta estructura puede tener diferentes formas:
La estructura primaria es la estructura más simple por lo que solo se encuentran los aminoácidos unidos mediante enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos.
Alfa-hélice: Para que se mantenga estable se producen enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo carbonilo del cuarto aminoácido que lo sigue.
Lámina beta: Establecen uniones por enlaces de hidrógeno intercatenarios, en este enlace participan todos los enlaces peptídicos, gracias a lo que la molécula tiene una gran estabilidad. Los enlaces de hidrógeno se establecen entre aminoácidos que se encuentran en los repliegues de la formación beta.
Hélice de colágeno: Un ejemplo de esta molécula es el colágeno. En el colágeno se establecen enlaces covalentes y enlaces débiles (como los enlaces de hidrógeno) para unir las tres hélices que forman esta molécula.
La estructura terciaria de las proteínas es la disposición espacial de la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma. Se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales de aminoácidos que se encuentran muy separados entre sí.
Las uniones pueden ser enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, interacciones iónicas entre grupos con carga opuesta, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van Der Waals o puentes disulfuro, que son los enlaces más fuertes.
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?
Los aminoácidos son anfóteros, esto quiere decir que pueden actuar como ácidos o como bases cuando se encuentran en disolución acuosa, dependiendo del medio en el que se encuentren. Esto se debe a que el ácido carboxílico puede desprender protones, actuando como ácido mientras que el grupo amino puede captar protones, actuando como base. Cuando se encuentran en el punto isoeléctrico, correspondiente al pH 7, tienen el mismo número de cargas positivas y negativas.
4. En relación a la estructura de las proteínas:
Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria de las proteínas es la disposición espacial que adopta la estructura secundaria (hélice alfa, lámina beta, hélice de colágeno) cuando gira sobre sí misma. Cuando ocurre esto se forman proteínas globulares, que tienen forma esférica y proteínas fibrosas, que normalmente poseen una estructura lineal. La estructura terciaria se mantiene estable gracias a distintos enlaces que se producen entre grupos peptídicos. Estos enlaces son: enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van Der Waals y enlaces fuertes como los puentes disulfuro.
Sí existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria, y este es la estructura cuaternaria. esta estructura la presentan proteínas que poseen dos o más cadenas polipeptídicas, es decir, dos o más protómeros. estos protómeros pueden ser iguales o no y se unen mediante enlaces débiles y, en ocasiones, enlaces covalentes tipo disulfuro.
Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80*C. En esas condiciones no se detectó la actividad de la enzima. Explica qué proceso justifica esta observación.
Las proteínas poseen la propiedad de la desnaturalización. La desnaturalización es el proceso por el que se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, con consecuencia de la pérdida de sus funciones. Esto ocurre ya que se rompen los enlaces que mantienen el estado nativo de las proteínas, que es el estado más estable y con más energía libre de una proteína plegada a partir de los enlaces no covalentes entre los aa y cualquier grupo prostético (porción no proteica). La desnaturalización se puede producir debido a diversos factores, uno de ellos es, como en este caso, la temperatura.
Cuando se produce la desnaturalización se pierde, entre otras, la función enzimática de las proteínas. Este proceso puede ser reversible y se puede producir la renaturalización, siempre y cuando la desnaturalización no haya afectado a los enlaces peptídicos, es decir, a la estructura primaria de las proteínas. Al producirse la renaturalización, la proteína adquiere otra vez su estado nativo y sus función enzimática (en este caso).